TRNA

tRNA(transfer RNA) 또는 운반 RNA는 단백질 합성에 관여하는 RNA이다. 염기서열의 끝에서 아미노산과 결합되며, 뉴클레오타이드의 염기서열 일부가 안티코돈을 이룬다.

tRNA의 정확한 구조는 우리나라 김성호 박사가 1974년 밝혔다고 하나, 노벨상은 못받았다. 구조만 갖고는 노벨상 안줌 게다가 사부인 알렉산더 리치는?

1 아미노산 가져오기

3번 말단은 항상 5'-CCA-3'의 염기서열을 가지며, 여기의 3'-히드록시기에 아미노아실 tRNA 합성효소Aminoacyl tRNA synthetase, aaRS가 아미노산을 갖다붙인다. (위 그림 우상의 노란색) 별도로 서술하겠지만, aaRS는 크게 두 가지 그룹으로 나뉘고 특이하게도 일반적인 진화론적 계통도 (그러니까 진핵생물, 세균, 고세균)하고는 일치하지 않는다.

2 리보솜에서 단백질 만들기

위 그림 맨 아래의 회색 부분이 안티코돈 부분으로서, mRNA의 리보솜 안에서 코돈하고 결합한다.

리보솜 안에서 tRNA는 아주 정확한 위치로 맞아들어가면서 mRNA와 결합하고 이어서 꽁무니에 달린 아미노산을 번역 중인 단백질에 갖다붙이게 되는데, 먼저 P/P 사이트(펩티딜 사이트. P/P라고 쓰는 건 그냥 P라고 쓰면 프롤린 약자인 P하고 헷갈리니까.)라고 불리는 리보솜의 특정 위치로 맨 처음 아미노아실 tRNA가 들어가게 된다. 이어서 두번째 아미노아실 tRNA가 A/T 사이트(아미노아실 tRNA가 가장 먼저 들러붙는 사이트)로 들어오고, 안티코돈과 코돈이 맞는지 검사한다. 맞으면 이제 안으로 밀고 들어가면서 두번째 아미노아실 tRNA가 제대로 A/A 사이트 (아미노아실 사이트)로 들어간다. 들어간 두번째 아미노아실 tRNA에 첫번째 아미노아실 tRNA에 있던 아미노산이 옮겨붙으면서 첫번째 tRNA는 P/P 사이트에서 E/E 사이트 쪽으로 밀려가고 두번째 아미노아실 tRNA에 아까 아미노산이 와 붙어서 펩티딜 tRNA가 된다. 완전히 밀려간 첫번째 tRNA는 방출되고 이제 A/T 사이트에 다음 아미노아실 tRNA가 들어올 수 있게 된다. 이걸 계속 반복함으로서 단백질이 합성된다.

mRNA의 코돈 중 UAA, UGA, UAG는 해당하는 안티코돈을 지정하는 tRNA가 없기 때문에 종결코돈이 되는 것이다. 대학교 수시 논술시험에서 두번정도 출제된 적이 있으니 알아두면 괜찮다 조금 더 자세히 설명하면, 해당 코돈들을 인식하는 건 tRNA가 아니고 eRF1(진핵세포 방출인자 eukaryotic Release Factor)이고, 일단 펩타이드가 떨어지고 나면 다시 eRF3이 붙어 리보솜에서 eRF1을 뜯어내어 복구시킨다.

원핵세포의 경우 UAG는 RF1, UGA는 RF2, UAA에는 RF1과 RF2가 모두 관여하며 RF3은 RF1과 RF2를 뜯어내는 작용을 한다.